La digestión de proteínas comienza en el estómago. La
entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina,
la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta
acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que
ingresan al tracto intestinal.
En el
estómago, la pepsina, de una sola cadena, es secretada en forma de su
zimógeno (enzimas inactivas) , el pepsinógeno por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno
se convierte en pepsina por el corte (catalizado por
la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es
favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica,
hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque
también lo hace donde hay Met y Leu.
A medida que
los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara la
síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas
para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH
alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del
intestino (duodeno) se libera la hormona colecistocinina,
que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya actividad
catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático secretado
al intestino delgado aporta los zimógenos de
tripsina, quimotripsina, tripsinógeno,
carboxipeptidasas A y B y elastasa.
Por ejemplo,
el quimotripsinógeno da origen a la quimotripsina por
separación de 2 dipéptidos. Su conversión
a alfa-quimotripsina se debe a la hidrólisis enzimática de 4 enlaces peptídicos
por acción de la tripsina y quimotripsina
consecutivamente:
La
pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal, se caracteriza por la
activación prematura de proteasas secretadas por el
páncreas.
El tripsinógeno , da origen a la tripsina por
separación de un hexapéptido del amino-terminal por
acción de la enterocinasa. La tripsina hidroliza
enlaces en los que intervienen Arg y Lys.
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